Pesquisadores do Baylor College of Medicine relatam que a tubulina — o componente básico dos microtúbulos — pode desviar a Tau e a alfa-sinucleína dentro de condensados celulares para longe da agregação ligada a doenças, direcionando-as para funções que apoiam neurônios saudáveis.
Cientistas do Baylor College of Medicine afirmam ter identificado uma possível nova estratégia para abordar processos ligados às doenças de Alzheimer e Parkinson, ambas associadas a aglomerados prejudiciais das proteínas Tau e alfa-sinucleína no cérebro.
Em um estudo publicado na Nature Communications, os pesquisadores relatam que a tubulina, uma proteína que forma os blocos de construção dos microtúbulos, pode reduzir a tendência da Tau e da alfa-sinucleína de formar agregados danosos. Em vez disso, a tubulina parece direcionar as proteínas para atividades ligadas à função celular normal, incluindo a montagem e a estabilização dos microtúbulos.
“A Tau e a alfa-sinucleína são bem conhecidas por seus papéis em doenças neurodegenerativas como Alzheimer e Parkinson”, disse o primeiro autor, Dr. Lathan Lucas, associado de pós-doutorado no laboratório do Dr. Allan Ferreon, em um comunicado de Baylor divulgado pelo ScienceDaily. Lucas acrescentou que, quando os níveis de tubulina estão baixos — algo que os pesquisadores disseram ter sido relatado na doença de Alzheimer —, os microtúbulos tornam-se menos abundantes e as proteínas podem formar agregados tóxicos.
A equipe estruturou o trabalho como uma alternativa às abordagens voltadas para a prevenção da formação de condensados — minúsculas gotas nas células onde as proteínas podem realizar atividades saudáveis e prejudiciais —, uma vez que os condensados também têm papéis importantes na biologia celular normal.
“Nossas descobertas mudam significativamente o papel da tubulina na neurodegeneração, de uma vítima passiva da doença para um protetor ativo contra a agregação proteica tóxica”, disse Ferreon, professor associado e coautor correspondente, no mesmo comunicado. Ele acrescentou que aumentar o estoque disponível de tubulina, em vez de bloquear a formação de gotículas, poderia potencialmente conter a agregação tóxica enquanto preserva os papéis normais das proteínas.
Outros colaboradores listados pela organização de pesquisa incluem a coautora Phoebe S. Tsoi, My Diem Quan, Kyoung-Jae Choi e a coautora correspondente Josephine C. Ferreon.
A pesquisa foi apoiada pelo National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NINDS) do National Institutes of Health sob a bolsa R01 NS105874, pela Welch Foundation sob a bolsa Q-2097-20220331 e pelo National Institute of General Medical Sciences (NIGMS) do NIH sob a bolsa R01 GM122763.
