ベイラー医科大学の研究チームは、微小管の構成要素であるチューブリンが、細胞内の凝縮体において、タウタンパク質やαシヌクレインを疾患に関連する凝集から健康な神経細胞を支える役割へと転換させ得ることを報告した。
ベイラー医科大学の科学者らは、アルツハイマー病やパーキンソン病に関連するプロセスに対処するための新たな戦略を特定したと発表した。両疾患とも、脳内におけるタウタンパク質とαシヌクレインの有害な凝集が関与していることが知られている。
科学誌『ネイチャー・コミュニケーションズ』に掲載された研究報告によると、微小管のビルディングブロックを形成するタンパク質であるチューブリンが、タウタンパク質やαシヌクレインの有害な凝集を抑制できる可能性があることが判明した。それどころか、チューブリンはこれらのタンパク質を、微小管の組み立てや安定化といった正常な細胞機能に関連する活動へと誘導しているように見える。
論文の筆頭著者である博士研究員のLathan Lucas博士は、サイエンスデイリーが報じたベイラー医科大学の声明において、「タウタンパク質とαシヌクレインは、アルツハイマー病やパーキンソン病のような神経変性疾患における役割でよく知られています」と述べた。Lucas博士は、アルツハイマー病で報告されているようにチューブリンのレベルが低下すると、微小管が減少してタンパク質が毒性凝集を形成しやすくなると補足した。
研究チームは、今回の成果を、凝縮体（タンパク質が健全な活動と有害な活動の両方を行う細胞内の微小な液滴）の形成を防ぐ既存のアプローチに代わるものとして位置づけている。なぜなら、凝縮体は通常の細胞生物学においても重要な役割を担っているからである。
共同責任著者である准教授のAllan Ferreon氏は同じ声明の中で、「私たちの研究結果は、神経変性におけるチューブリンの役割を、疾患の受動的な犠牲者から、毒性タンパク質の凝集を防ぐ能動的な保護者へと大きく転換させるものです」と語った。同氏は、液滴形成を遮断するのではなく、利用可能なチューブリンのプールを増やすことが、タンパク質の正常な役割を維持しつつ毒性凝集を抑制できる可能性があると付け加えた。
同研究機関が挙げたその他の寄稿者には、共同筆頭著者のPhoebe S. Tsoi氏、My Diem Quan氏、Kyoung-Jae Choi氏、および共同責任著者のJosephine C. Ferreon氏が含まれている。
本研究は、米国国立衛生研究所（NIH）の国立神経疾患・脳卒中研究所（NINDS）による助成金R01 NS105874、ウェルチ財団による助成金Q-2097-20220331、およびNIHの国立一般医科学研究所（NIGMS）による助成金R01 GM122763の支援を受けて行われた。
