オレゴン州立大学の研究チームは、アルツハイマー病に関連するタンパク質「アミロイドベータ」の凝集が銅イオンによって促進される様子を秒単位で監視することに成功した。また、学術誌『ACS Omega』に掲載された研究の中で、蛍光異方性測定法を用いて、金属結合分子がその凝集をいかに阻害または逆転させるかを明らかにした。
オレゴン州立大学の研究グループは、アルツハイマー病の病理に深く関与しているタンパク質断片「アミロイドベータ」と銅イオンの相互作用を追跡し、アルツハイマー病に関連する化学的プロセスの詳細をリアルタイムで捉えることに成功した。
オレゴン州立大学の化学者マリリン・ランパーサッド・マキーウィッチ氏率いるチームは、学術誌『ACS Omega』に掲載された研究において、「蛍光異方性（fluorescence anisotropy）」という手法を用い、凝集の最終段階だけでなく、銅によって引き起こされるアミロイド凝集の過程を発生と同時にモニタリングした。この手法により、凝集が形成される速度や、金属結合化合物を導入した際の反応の変化を定量化することが可能になったと報告している。
論文では、広範囲に作用する非選択的金属キレート剤である「EDTA」と、今回の実験条件下において銅に対してより高い選択性を持つ「Ni-Bme-Dach」という2種類のキレート剤を比較した。その結果、Ni-Bme-Dachは、実験条件下で銅に関連するアミロイド凝集を阻害または逆転させる能力を示した。
マキーウィッチ氏は、このリアルタイム測定によって、化合物が凝集に影響を与えるかどうかという点だけでなく、それが「いつ」「どのように」作用するのかを検証できるようになったと述べている。同誌の記録によると、この研究には学部生の共著者であるアリッサ・N・シュローダー氏（オレゴン州立大学）、およびエレノア・K・アダムス氏、デーン・C・フロスト氏、エリカ・ロペス氏、ジェニー・R・ジアコミニ氏（ポートランド州立大学）が参加した。
オレゴン州立大学のプレスリリースによると、このプロジェクトは同大学の「SURE Science Program」および個人の寄付者であるジュリー・ライヤーズガード氏とウィリアム・ライヤーズガード氏の支援を受けて実施された。
研究チームは、今回の知見が制御された実験システムにおける分子レベルの測定手法と結果を示すものであると強調し、より生物学的に複雑な環境でのさらなる検証が論理的な次のステップになると述べている。
