Des scientifiques de l'Oregon State University rapportent avoir surveillé, seconde par seconde, la façon dont les ions cuivre favorisent l'agrégation de l'amyloïde bêta — une protéine associée à la maladie d'Alzheimer — et comment différentes molécules de liaison aux métaux peuvent perturber ou inverser ce regroupement, en utilisant une approche d'anisotropie de fluorescence décrite dans une étude publiée dans ACS Omega.
Des chercheurs de l'Oregon State University affirment avoir capturé les détails en temps réel d'un processus chimique associé à la maladie d'Alzheimer en suivant la manière dont les ions cuivre interagissent avec l'amyloïde bêta, un fragment de protéine largement étudié pour son rôle dans la pathologie d'Alzheimer.
Dans une étude publiée dans ACS Omega, l'équipe, dirigée par la chimiste de l'Oregon State Marilyn Rampersad Mackiewicz, a utilisé une technique appelée anisotropie de fluorescence pour surveiller l'agrégation amyloïde déclenchée par le cuivre au moment où elle se produisait, plutôt que de mesurer uniquement l'état final. Cette approche, ont-ils rapporté, leur a permis de quantifier la rapidité avec laquelle l'agrégation se formait et comment elle changeait lors de l'introduction de différents composés de liaison aux métaux.
L'article compare deux types de chélateurs : l'EDTA, décrit dans le rapport comme un chélateur de métaux non sélectif à large spectre, et le Ni-Bme-Dach, un composé que les chercheurs décrivent comme plus sélectif pour le cuivre dans ce contexte expérimental. L'équipe a rapporté que le Ni-Bme-Dach a montré une capacité à perturber ou à inverser l'agrégation amyloïde associée au cuivre dans leurs conditions de test.
Mackiewicz a déclaré que les mesures en temps réel aident à déplacer l'attention : il ne s'agit plus seulement de demander si un composé affecte l'agrégation, mais d'examiner quand et comment il le fait. Le travail a été réalisé avec les co-auteurs de premier cycle Alyssa N. Schroeder (Oregon State) ainsi qu'Eleanor K. Adams, Dane C. Frost, Erica Lopez et Jennie R. Giacomini (Portland State University), selon le dossier de la revue.
Le communiqué de presse de l'Oregon State indique que le projet a bénéficié du soutien du SURE Science Program de l'université et de donateurs privés, Julie et William Reiersgaard.
Les chercheurs ont souligné que ces résultats décrivent une approche de mesure au niveau moléculaire et des résultats obtenus dans un système expérimental contrôlé, et ont précisé que des tests supplémentaires dans des environnements biologiquement plus complexes constitueraient une prochaine étape logique.
