أفاد علماء من جامعة ولاية أوريغون بأنهم تمكنوا من رصد الكيفية التي تعزز بها أيونات النحاس تجمع بروتين الأميلويد-بيتا - وهو بروتين مرتبط بمرض الزهايمر - لحظة بلحظة، وكيف يمكن لجزيئات مختلفة ترتبط بالمعادن تعطيل هذا التجمع أو عكسه، وذلك باستخدام نهج تباين الخواص الومضي الموصوف في دراسة نُشرت في دورية ACS Omega.
يقول باحثون في جامعة ولاية أوريغون إنهم سجلوا تفاصيل دقيقة في الوقت الفعلي لعملية كيميائية مرتبطة بمرض الزهايمر من خلال تتبع كيفية تفاعل أيونات النحاس مع بروتين الأميلويد-بيتا، وهو جزء من بروتين يُدرس على نطاق واسع لدوره في أمراض الزهايمر.
في دراسة نُشرت في دورية ACS Omega، استخدم الفريق - بقيادة مارلين رامبيرساد ماكيفيتش، الكيميائية في جامعة ولاية أوريغون - تقنية تسمى تباين الخواص الومضي (fluorescence anisotropy) لمراقبة تجمع الأميلويد الناجم عن النحاس أثناء حدوثه بدلاً من قياس الحالة النهائية فقط. وأفاد الفريق بأن هذا النهج مكنهم من تحديد سرعة تشكل التجمع وكيفية تغيره عند إدخال مركبات مختلفة ترتبط بالمعادن.
قارنت الورقة البحثية بين نوعين من المخلبيات (chelators): مادة EDTA، التي وُصفت في التقرير بأنها مادة مخلبية للمعادن واسعة المفعول وغير انتقائية، ومركب Ni-Bme-Dach، الذي يصفه الباحثون بأنه أكثر انتقائية للنحاس في هذا السياق التجريبي. وأفاد الفريق أن مركب Ni-Bme-Dach أظهر قدرة على تعطيل أو عكس تجمع الأميلويد المرتبط بالنحاس في ظل ظروف الاختبار الخاصة بهم.
قالت ماكيفيتش إن القياسات في الوقت الفعلي تساعد في تحويل التركيز من مجرد التساؤل عما إذا كان المركب يؤثر على التجمع إلى فحص متى وكيف يحدث ذلك. وقد أُجري العمل بمشاركة المؤلفين المشاركين من طلاب المرحلة الجامعية أليسا إن. شرودر (جامعة ولاية أوريغون) وإليانور كيه. آدامز، وداين سي. فروست، وإريكا لوبيز، وجيني آر. جياكوميني (جامعة ولاية بورتلاند)، وفقًا لسجلات الدورية.
وذكر البيان الإخباري الصادر عن جامعة ولاية أوريغون أن المشروع تضمن دعمًا من برنامج SURE Science بالجامعة والمانحين الخاصين جولي وويليام رييرسغارد.
وأكد الباحثون أن النتائج تصف نهج قياس على المستوى الجزيئي ونتائج في نظام تجريبي محكوم، وقالوا إن إجراء مزيد من الاختبارات في بيئات أكثر تعقيدًا من الناحية البيولوجية سيكون الخطوة المنطقية التالية.
