Investigadores del Baylor College of Medicine informan que la tubulina —la unidad básica de los microtúbulos— puede desviar a la Tau y a la alfa-sinucleína dentro de los condensados celulares, alejándolas de la agregación vinculada a enfermedades y acercándolas a funciones que favorecen la salud de las neuronas.
Científicos del Baylor College of Medicine afirman haber identificado una posible nueva estrategia para abordar los procesos vinculados al alzhéimer y al párkinson, enfermedades que están asociadas con la formación de cúmulos dañinos de las proteínas Tau y alfa-sinucleína en el cerebro.
En un estudio publicado en Nature Communications, los investigadores informan que la tubulina, una proteína que constituye la base de los microtúbulos, puede reducir la tendencia de la Tau y la alfa-sinucleína a formar agregados perjudiciales. En su lugar, la tubulina parece orientar a estas proteínas hacia actividades vinculadas a la función celular normal, incluyendo el ensamblaje y la estabilización de los microtúbulos.
“La Tau y la alfa-sinucleína son bien conocidas por sus funciones en enfermedades neurodegenerativas como el alzhéimer y el párkinson”, señaló el primer autor, el Dr. Lathan Lucas, asociado posdoctoral en el laboratorio del Dr. Allan Ferreon, en un comunicado de Baylor recogido por ScienceDaily. Lucas añadió que, cuando los niveles de tubulina son bajos —algo que, según los investigadores, se ha reportado en la enfermedad de Alzheimer—, los microtúbulos son menos abundantes y las proteínas pueden formar agregados tóxicos.
El equipo presentó este trabajo como una alternativa a los enfoques orientados a evitar la formación de condensados (pequeñas gotas en las células donde las proteínas pueden realizar actividades tanto saludables como perjudiciales), ya que los condensados también desempeñan funciones importantes en la biología celular normal.
“Nuestros hallazgos cambian significativamente el papel de la tubulina en la neurodegeneración, pasando de ser una víctima pasiva de la enfermedad a un protector activo contra la agregación de proteínas tóxicas”, afirmó en el mismo comunicado Ferreon, profesor asociado y coautor de correspondencia. Añadió que aumentar la reserva de tubulina disponible, en lugar de bloquear la formación de gotas, podría potencialmente frenar la agregación tóxica mientras se preservan las funciones normales de las proteínas.
Otros colaboradores mencionados por la organización de investigación incluyen a la coautora principal Phoebe S. Tsoi, My Diem Quan, Kyoung-Jae Choi y la coautora de correspondencia Josephine C. Ferreon.
La investigación contó con el apoyo del Instituto Nacional de Trastornos Neurológicos y Accidentes Cerebrovasculares (NINDS) de los Institutos Nacionales de Salud (NIH) bajo la subvención R01 NS105874, la Fundación Welch bajo la subvención Q-2097-20220331 y el Instituto Nacional de Ciencias Médicas Generales (NIGMS) de los NIH bajo la subvención R01 GM122763.
