Scientific illustration depicting healthy and damaged tanycytes in the brain's third ventricle clearing tau protein in Alzheimer’s disease.
Scientific illustration depicting healthy and damaged tanycytes in the brain's third ventricle clearing tau protein in Alzheimer’s disease.
صورة مولدة بواسطة الذكاء الاصطناعي

دراسة تربط تلف التانيسيات بانخفاض إزالة تاو في مرض الزهايمر

صورة مولدة بواسطة الذكاء الاصطناعي
تم التحقق من الحقائق

يبلغ الباحثون أن التانيسيات—خلايا متخصصة تبطن البطين الثالث في الدماغ—يمكن أن تساعد في نقل بروتين تاو من السائل النخاعي إلى الدم، وأن علامات اضطراب التانيسيات في أنسجة مرضى الزهايمر قد تكون مرتبطة بضعف إزالة تاو. النتائج، التي نُشرت في 5 مارس في Cell Press Blue، تستند إلى تجارب على الحيوانات والخلايا وتحاليل لعينات دماغ بشرية.

يُعتبر تراكم بروتين تاو في الدماغ أحد العلامات المميزة الرئيسية لمرض الزهايمر. تصف دراسة نُشرت في 5 مارس في مجلة Cell Press Cell Press Blue آلية تشمل التانيسيات—خلايا غير عصبية متخصصة—قد تساهم في كيفية تراكم تاو عند فشل مسارات الإزالة، وفقًا للدراسة. التانيسيات تقع بشكل أساسي في البطين الثالث. أعمال سابقة ربطتها بنقل إشارات استقلابية بين الدم والسائل النخاعي (CSF)، وهو السائل الذي يحيط بالدماغ والحبل الشوكي ويساعد في الحفاظ على التوازن الداخلي. في البحث الجديد، استخدم العلماء نماذج حيوانية وخلوية إلى جانب تحاليل لأنسجة مرضى الزهايمر لفحص ما إذا كانت التانيسيات تساعد في إزالة الجزيئات الضارة مثل تاو. تُبلغ الدراسة أن التانيسيات يمكنها نقل تاو من السائل النخاعي إلى الدم، حيث يمكن إزالته من الجسم. عندما تتضرر التانيسيات أو لا تعمل بشكل صحيح، يُبلغ الباحثون أن تاو يمكن أن يتراكم. «مفاجئًا، تمكنا من إظهار في نماذج القوارض والخلوية ليس فقط أن التانيسيات متورطة بالفعل في إزالة تاو، بل أيضًا أن التانيسيات في أدمغة مرضى الزهايمر البشريين متفتتة ولها تغييرات في تعبير الجينات المتعلقة بهذه الوظيفة الناقلة»، قال Vincent Prévot من INSERM في فرنسا، المؤلف المراسل للدراسة. أضاف Prévot أن النتائج تشير إلى دور محتمل ذي صلة بالمرض للتانيسيات في التنكس العصبي، واقترح أن حماية وظيفة التانيسيات يمكن أن تكون استراتيجية ممكنة لتحسين إزالة تاو—على الرغم من أنه وزملاؤه أكدوا أن ترجمة النتائج إلى علاجات ستتطلب عملًا إضافيًا. كما سلط الباحثون الضوء على قيود قد تؤثر على تفسير النتائج، بما في ذلك نقص نماذج حيوانية تقلد مرض الزهايمر بالكامل والحاجة إلى مجموعات مرضى أكبر وبيانات طولية أكثر لتقييم السببية وتسلسل الأحداث الرابط بين خلل التانيسيات وباثولوجيا تاو بشكل أفضل. دعم العمل من قبل المجلس الأوروبي للبحوث، والمعاهد الوطنية الأمريكية للصحة، وFondation pour la Recherche Médicale، وFondation NRJ for Neuroscience–Institut de France. الدراسة بعنوان “Tanycytic degeneration impairs tau clearance and contributes to Alzheimer’s disease pathology” (DOI: 10.1016/j.cpblue.2026.100003).

مقالات ذات صلة

Microscopic view of neurons spreading toxic tau proteins through extracellular vesicles in Alzheimer's disease study.
صورة مولدة بواسطة الذكاء الاصطناعي

Study links Arc protein to the spread of toxic tau via extracellular vesicles in Alzheimer’s models

من إعداد الذكاء الاصطناعي صورة مولدة بواسطة الذكاء الاصطناعي تم التحقق من الحقائق

Researchers report that the neuronal protein Arc can help move disease-linked tau between brain cells by packaging it into extracellular vesicles, a mechanism observed in mouse experiments and supported by findings in human brain tissue. The work, published in Cell, suggests that therapies might one day aim to block these vesicles from entering healthy neurons to slow progression—though the approach remains far from clinical use.

Researchers at the University of California, Riverside have proposed that amyloid beta disrupts tau protein function inside neurons, potentially triggering Alzheimer's disease. The findings challenge the focus on external plaques as the primary cause.

من إعداد الذكاء الاصطناعي تم التحقق من الحقائق

Researchers at Baylor College of Medicine report that tubulin—the building block of microtubules—can shift Tau and alpha-synuclein inside cellular condensates away from disease-linked aggregation and toward roles that support healthy neurons.

Researchers at Yale School of Medicine say they have identified two proteins on the surface of neurons that help shuttle misfolded alpha-synuclein—a key protein implicated in Parkinson’s disease—into healthy cells, a finding that could point to new strategies aimed at slowing progression.

من إعداد الذكاء الاصطناعي

Penn State researchers have found that a lattice-like structure inside neurons acts as a gatekeeper controlling what cells absorb. When the structure weakens, neurons take in more harmful proteins linked to Alzheimer's disease. Stabilizing it could lead to new treatment strategies.

يستخدم هذا الموقع ملفات تعريف الارتباط

نستخدم ملفات تعريف الارتباط للتحليلات لتحسين موقعنا. اقرأ سياسة الخصوصية الخاصة بنا سياسة الخصوصية لمزيد من المعلومات.
رفض