Scientific illustration depicting healthy and damaged tanycytes in the brain's third ventricle clearing tau protein in Alzheimer’s disease.
Scientific illustration depicting healthy and damaged tanycytes in the brain's third ventricle clearing tau protein in Alzheimer’s disease.
صورة مولدة بواسطة الذكاء الاصطناعي

دراسة تربط تلف التانيسيات بانخفاض إزالة تاو في مرض الزهايمر

صورة مولدة بواسطة الذكاء الاصطناعي
تم التحقق من الحقائق

يبلغ الباحثون أن التانيسيات—خلايا متخصصة تبطن البطين الثالث في الدماغ—يمكن أن تساعد في نقل بروتين تاو من السائل النخاعي إلى الدم، وأن علامات اضطراب التانيسيات في أنسجة مرضى الزهايمر قد تكون مرتبطة بضعف إزالة تاو. النتائج، التي نُشرت في 5 مارس في Cell Press Blue، تستند إلى تجارب على الحيوانات والخلايا وتحاليل لعينات دماغ بشرية.

يُعتبر تراكم بروتين تاو في الدماغ أحد العلامات المميزة الرئيسية لمرض الزهايمر. تصف دراسة نُشرت في 5 مارس في مجلة Cell Press Cell Press Blue آلية تشمل التانيسيات—خلايا غير عصبية متخصصة—قد تساهم في كيفية تراكم تاو عند فشل مسارات الإزالة، وفقًا للدراسة. التانيسيات تقع بشكل أساسي في البطين الثالث. أعمال سابقة ربطتها بنقل إشارات استقلابية بين الدم والسائل النخاعي (CSF)، وهو السائل الذي يحيط بالدماغ والحبل الشوكي ويساعد في الحفاظ على التوازن الداخلي. في البحث الجديد، استخدم العلماء نماذج حيوانية وخلوية إلى جانب تحاليل لأنسجة مرضى الزهايمر لفحص ما إذا كانت التانيسيات تساعد في إزالة الجزيئات الضارة مثل تاو. تُبلغ الدراسة أن التانيسيات يمكنها نقل تاو من السائل النخاعي إلى الدم، حيث يمكن إزالته من الجسم. عندما تتضرر التانيسيات أو لا تعمل بشكل صحيح، يُبلغ الباحثون أن تاو يمكن أن يتراكم. «مفاجئًا، تمكنا من إظهار في نماذج القوارض والخلوية ليس فقط أن التانيسيات متورطة بالفعل في إزالة تاو، بل أيضًا أن التانيسيات في أدمغة مرضى الزهايمر البشريين متفتتة ولها تغييرات في تعبير الجينات المتعلقة بهذه الوظيفة الناقلة»، قال Vincent Prévot من INSERM في فرنسا، المؤلف المراسل للدراسة. أضاف Prévot أن النتائج تشير إلى دور محتمل ذي صلة بالمرض للتانيسيات في التنكس العصبي، واقترح أن حماية وظيفة التانيسيات يمكن أن تكون استراتيجية ممكنة لتحسين إزالة تاو—على الرغم من أنه وزملاؤه أكدوا أن ترجمة النتائج إلى علاجات ستتطلب عملًا إضافيًا. كما سلط الباحثون الضوء على قيود قد تؤثر على تفسير النتائج، بما في ذلك نقص نماذج حيوانية تقلد مرض الزهايمر بالكامل والحاجة إلى مجموعات مرضى أكبر وبيانات طولية أكثر لتقييم السببية وتسلسل الأحداث الرابط بين خلل التانيسيات وباثولوجيا تاو بشكل أفضل. دعم العمل من قبل المجلس الأوروبي للبحوث، والمعاهد الوطنية الأمريكية للصحة، وFondation pour la Recherche Médicale، وFondation NRJ for Neuroscience–Institut de France. الدراسة بعنوان “Tanycytic degeneration impairs tau clearance and contributes to Alzheimer’s disease pathology” (DOI: 10.1016/j.cpblue.2026.100003).

مقالات ذات صلة

Illustration of mitochondria transferring from glia to neurons to reduce nerve pain in neuropathy models.
صورة مولدة بواسطة الذكاء الاصطناعي

Duke-led Nature study links glia-to-neuron mitochondria transfer to reduced nerve pain in neuropathy models

من إعداد الذكاء الاصطناعي صورة مولدة بواسطة الذكاء الاصطناعي تم التحقق من الحقائق

Duke University researchers report that boosting the transfer of healthy mitochondria from support cells to sensory neurons reduced pain-like behaviors in mouse models of diabetic and chemotherapy-related peripheral neuropathy, an approach they say could address a root driver of nerve pain rather than simply blocking pain signals.

Researchers at UCLA Health and UC San Francisco have identified a natural defense mechanism in brain cells that helps remove toxic tau protein, potentially explaining why some neurons resist Alzheimer's damage better than others. The study, published in Cell, used CRISPR screening on lab-grown human neurons to uncover this system. Findings suggest new therapeutic avenues for neurodegenerative diseases.

من إعداد الذكاء الاصطناعي

Researchers at Cold Spring Harbor Laboratory have found that blocking the protein PTP1B improves memory and boosts plaque clearance in mouse models of Alzheimer's disease. The discovery links the protein to brain immune function and metabolic risks like diabetes and obesity. The team aims to develop inhibitors for potential human treatments.

Oregon State University scientists report they have monitored, second by second, how copper ions promote aggregation of amyloid-beta—an Alzheimer’s-associated protein—and how different metal-binding molecules can disrupt or reverse that clumping, using a fluorescence anisotropy approach described in a study published in ACS Omega.

يستخدم هذا الموقع ملفات تعريف الارتباط

نستخدم ملفات تعريف الارتباط للتحليلات لتحسين موقعنا. اقرأ سياسة الخصوصية الخاصة بنا سياسة الخصوصية لمزيد من المعلومات.
رفض