Peneliti Australia melaporkan bahwa protein virus rabies berubah bentuk dan mengikat RNA untuk mengakses kompartemen seluler mirip cairan, menawarkan penjelasan menyatukan tentang bagaimana virus tersebut menjalankan kontrol luas dengan sedikit gen. Karya tersebut, diterbitkan pada 29 Oktober 2025 di Nature Communications, dapat menginformasikan antiviral dan vaksin masa depan, kata tim tersebut.
Sebuah studi yang dipimpin oleh ilmuwan di Monash University dan University of Melbourne menggambarkan bagaimana fosfoprotein virus rabies (P) memperoleh berbagai fungsi dengan mengubah konformasi dan mengikat RNA. Dalam model laboratorium, sifat-sifat ini memungkinkan protein—terutama isoform P3-nya—untuk berinteraksi dengan kondensat biomolekuler yang terbentuk oleh pemisahan fasa cair-cair, memberikan akses ke pusat seluler yang mengatur proses kunci. Penelitian tersebut diterbitkan di Nature Communications pada 29 Oktober 2025 (DOI: 10.1038/s41467-025-65223-y).
Temuan ini membantu menjelaskan bagaimana rabies dapat melakukan banyak hal dengan sedikit material genetik. Virus rabies mengkodekan lima protein struktural—N, P, M, G, dan L—jauh lebih sedikit daripada sekitar 20.000 protein dalam sel manusia, namun dapat memanipulasi pertahanan antiviral dan jalur lain. Komite Internasional Taksonomi Virus dan referensi medis standar mengonfirmasi organisasi genom lima gen virus rabies.
“Studi kami menunjukkan bahwa perubahan bentuk dan pengikatan RNA memberikan protein P rentang fungsi yang luar biasa,” kata penulis pertama bersama Stephen Rawlinson. Penulis senior bersama Greg Moseley menambahkan bahwa virus seperti rabies mematikan sebagian karena mereka mengambil alih sistem seluler ganda, termasuk yang terkait dengan produksi protein dan pertahanan kekebalan. “Mereka membajak mesin yang membuat protein, dan menonaktifkan pertahanan yang biasanya melindungi kita,” katanya dalam ringkasan yang disediakan Monash. Paul Gooley dari University of Melbourne mengatakan pengikatan RNA memungkinkan protein bergerak di antara kompartemen sel mirip cairan, “mengubah sel menjadi pabrik virus yang sangat efisien,” menurut akun yang sama. Kutipan tersebut disediakan melalui rilis universitas yang disebarkan oleh ScienceDaily.
Penulis melaporkan bahwa P3—tetapi bukan P1 panjang penuh—mengikat RNA, dan interaksi ini berkorelasi dengan kemampuan protein untuk terlibat dengan struktur seluler yang dipisahkan fasa, menantang pandangan “modular” tradisional tentang multifungsi protein virus. Sebaliknya, mereka mengusulkan bahwa regulasi konformasi jarak jauh, bersama dengan pengikatan RNA, mendasari bagaimana satu produk gen virus dapat mengakses banyak jalur inang.
Meskipun eksperimen berfokus pada rabies, peneliti menyarankan strategi serupa mungkin beroperasi pada virus berisiko tinggi lainnya seperti Nipah dan Ebola. Mereka memperingatkan bahwa menerjemahkan wawasan ini menjadi terapi akan memerlukan lebih banyak pekerjaan, tetapi berargumen bahwa menargetkan dinamika konformasi protein atau antarmuka pengikatan RNA bisa menjadi jalan menuju antiviral atau vaksin yang ditingkatkan.
Kolaborasi mencakup Monash University; University of Melbourne; Australian Synchrotron milik Australian Nuclear Science and Technology Organisation; Peter Doherty Institute for Infection and Immunity; Australian Centre for Disease Preparedness milik CSIRO; dan Deakin University.
