Investigadores australianos informan que una proteína del virus de la rabia cambia de forma y se une al ARN para acceder a compartimentos celulares similares a líquidos, ofreciendo una explicación unificadora de cómo el virus ejerce un amplio control con pocos genes. El trabajo, publicado el 29 de octubre de 2025 en Nature Communications, podría informar futuros antivirales y vacunas, dice el equipo.
Un estudio dirigido por científicos de la Universidad de Monash y la Universidad de Melbourne describe cómo la fosfoproteína (P) del virus de la rabia adquiere una amplia gama de funciones al cambiar de conformaciones y unirse al ARN. En modelos de laboratorio, estas propiedades permiten que la proteína —en particular su isoforma P3— interactúe con condensados biomoleculares formados por separación de fases líquido-líquido, proporcionando acceso a centros celulares que regulan procesos clave. La investigación se publicó en Nature Communications el 29 de octubre de 2025 (DOI: 10.1038/s41467-025-65223-y).
Los hallazgos ayudan a explicar cómo la rabia puede hacer tanto con tan poco material genético. El virus de la rabia codifica cinco proteínas estructurales —N, P, M, G y L—, mucho menos que las aproximadamente 20.000 proteínas en una célula humana, pero puede manipular defensas antivirales y otras vías. El Comité Internacional de Taxonomía de Virus y referencias médicas estándar confirman la organización genómica de cinco genes del virus de la rabia.
“Nuestro estudio muestra que los cambios de forma y la unión al ARN otorgan a la proteína P una notable gama de funciones”, dijo el coautor principal Stephen Rawlinson. El coautor senior Greg Moseley agregó que virus como la rabia son letales en parte porque toman el control de múltiples sistemas celulares, incluidos aquellos relacionados con la producción de proteínas y la defensa inmune. “Secuestran la maquinaria que produce proteínas y desactivan las defensas que normalmente nos protegen”, dijo en un resumen proporcionado por Monash. Paul Gooley de la Universidad de Melbourne dijo que la unión al ARN permite que la proteína se mueva entre los compartimentos similares a líquidos de la célula, “convirtiendo la célula en una fábrica de virus altamente eficiente”, según el mismo informe. Las citas fueron proporcionadas a través de un comunicado universitario difundido por ScienceDaily.
Los autores informan que P3 —pero no la P1 de longitud completa— se une al ARN, y que esta interacción se correlaciona con la capacidad de la proteína para interactuar con estructuras celulares separadas por fases, desafiando la visión tradicional “modular” de la multifuncionalidad de las proteínas virales. En cambio, proponen que la regulación conformacional de largo alcance, junto con la unión al ARN, sustenta cómo un producto génico viral puede acceder a muchas vías del huésped.
Aunque los experimentos se centraron en la rabia, los investigadores sugieren que estrategias similares pueden operar en otros virus de alto impacto como Nipah y Ébola. Advierten que traducir estos conocimientos en terapias requerirá más trabajo, pero argumentan que dirigirse a la dinámica conformacional de las proteínas o a las interfaces de unión al ARN podría ser un camino hacia antivirales o vacunas mejoradas.
La colaboración incluyó a la Universidad de Monash; la Universidad de Melbourne; el Sincrón Australiano de la Organización Australiana de Ciencia y Tecnología Nuclear; el Instituto Peter Doherty de Infección e Inmunidad; el Centro Australiano de Preparación para Enfermedades de CSIRO; y la Universidad Deakin.
